Jtdylktuy

Esta página foi marcada para revisão, devido a incoerências e/ou dados de confiabilidade duvidosa. Se tem algum conhecimento sobre o tema, por favor, verifique e melhore a coerência e o rigor deste artigo.

Esquema cinético para inibidores enzimáticos reversíveis. E=Enzima; S=Substrato; ES=Complexo; P=Produto; I=Inibidor

Um grande número de substâncias pode inibir a atividade enzimática. Algumas dessas substâncias são constituintes da célula e outras são estranhas, levando com a sua presença a alterações significativas do metabolismo. Quando o inibidor é produzido pela própria célula, a variação na sua concentração vai ser muito empregado pela própria célula como uma forma de controle da velocidade das reações. Esse mecanismo vai possibilitar ao organismo responder a diferentes condições fisiológicas.

Muitos medicamentos usados rotineiramente baseiam-se na inibição específica de enzimas. O bloqueio de uma única reação vai afetar toda a sequência de reações, já que a reação bloqueada não vai gerar o produto que vai ser necessário pra reações seguintes.

Os inibidores podem ser reversíveis ou irreversíveis, de acordo com a estabilidade gerada pela sua ligação com a enzima:

• Os inibidores irreversíveis se ligam as enzimas levando a inativação definitiva desta. Estes inibidores são muito tóxicos para o organismo já que não são específicos, sendo capazes de inativar qualquer enzima.


• Já os inibidores reversíveis podem ser divididos em dois grupos: os competitivos e os não-competitivos. Essa divisão é baseada na presença ou não de competição entre o inibidor e o substrato pelo centro ativo da enzima.
  
  

  
  

  Esquema cinético para uma inibição enzimática reversível

  
  
  
  
  
  
  • Os inibidores competitivos competem com o substrato pelo centro ativo da enzima. Estas moléculas apresentam configuração semelhante ao substrato e por isso são capazes de se ligarem ao centro ativo da enzima. Eles produzem um complexo enzima-inibidor que é semelhante ao complexo enzima-substrato.
  
  
  • Os inibidores não-competitivos não tem semelhança estrutural com o substrato de reação que inibem. A sua inibição se dá pela sua ligação a radicais que não pertencem ao grupo ativo. Esta ligação vai alterar a estrutura da enzima e inviabiliza a sua catálise.
  
  
  
  

Ver também |

• Enzima


• Cinética enzimática

Este artigo sobre Bioquímica é um esboço relacionado ao Projeto Química. Você pode ajudar a Wikipédia expandindo-o. v d e